凝胶层析和凝胶电泳的区别

一般根据要分离的蛋白质的分子量来确定,如果分子量不清楚,可以先用7.5%的浓度预试一下.

主要的原因是保持琼脂凝胶和周围的缓冲体系保持相同的pH值,当然这种pH值是前人优化过的,最有利于核酸分离和稳定的pH条件；如果凝胶和缓冲体系的pH存在较大的差异,势必会影响核酸的分离效果.

非变性凝胶里面没加变性剂,一般是SDS.非变性胶跑出来的蛋白能保持其活性一般用做功能试验,如EMSA.由于没有变性剂的原因非变性胶电泳时除了与蛋白分子量有关也会受都电荷的影响,因此对蛋白等电点的确定和

离子交换层析：离子交换层析离子交换层析是利用离子交换剂上的可交换离子与周围介质中被分离的各种离子间的亲和力不同,经过交换平衡达到分离的目的的一种柱层析法.该法可以同时分析多种离子化合物,具有灵敏度高,

SDS-PAGE、琼脂糖

所有的层析在原理上都是相通的,区别在于流动相和层析剂之间的作用力的不同.离子交换是利用蛋白质表面的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用.凝胶过滤层析利用了凝胶的多孔性,根据溶剂分子的大小进行分离.

在坐标纸上画出来的图应该有两个波峰,一个是血红素在540nm波长下有一个明显的吸收峰,核黄素在450nm波长下有一个明显的波峰

层析需要显影剂,如果不需要显影剂的话好像也是在跑完层析的时候要到特定的检测器中检测透过光吧,有的时候是定量的,有的时候是定性的,色谱好像只能等待所有的组分都出柱子才能检测到,而层析只要到分离开就可以,

没问题的.普通的玻璃层析柱只是做离子交换、凝胶层析压力没问题,一般也用不到什么有机溶剂,所以放心用吧.

其基本原理是利用被分离物质分子大小不同及固定相（凝胶）具有分子筛的特点,将被分离物质各成分按分子大小分开,达到分离的目的.

两种方法原理不同,有差异是正常的.如果差距较大,要仔细分析.一般凝胶层析是非变性的,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳是变性的,二硫键也被还原,所以是亚基（肽链）分子量.凝胶层析与分子形状有关,一般marke

薄层层析和纸层析都是利用塔板分离的原理,在实验室里,纸层析用来做快速分离,分析混合物的组成.为过柱提供一些参数和信息（如Rf,洗脱剂的配比,等等).尽管薄层层析也可以用来做这种分析,但更多的是用来收集

你的操作都是按说明书上来的吗?主要看你的泵设定流速啊,只要安装时密封性没问题就没关系.我也做凝胶柱层析的,有空可以多交流一下.

没看见附图,染料和条带当然会向正极移动.检查你的电源是否反插了,还有就是你重配下tae缓冲液.再问：电极没有反插，DNA向正极移动。核算染料本来是应该均匀的分散在胶体中，可是发现核酸染料会随着电泳时间

两种方法原理不同,有差异是正常的.如果差距较大,要仔细分析.一般凝胶层析是非变性的,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳是变性的,二硫键也被还原,所以是亚基（肽链）分子量.凝胶层析与分子形状有关,一般marke

凝胶层析的原理是“分子筛”,凝胶是个多孔的介质,像个筛子,柱子越长筛相当于筛的次数越多.你可以多看看凝胶层析的原理,原理明白了自然就明白

溶胶是液态的,具有一定的粘度,用光线照射会发生丁达尔现象.凝胶是半固态的,是通过溶胶的凝胶化过程生成的,状态上比较像果冻.溶胶凝胶化就是当稳定溶胶形成交联网络的时候通过加热等方法,使溶胶中的溶剂分子大

凝胶过滤层析中每一个凝胶珠相当于一个分子筛,故小分子所经过的路径长,落在大分子后面；而凝胶电泳中整块胶板相当于一个分子筛,故大分子受到的阻力大而迁移慢,落在小分子后面.

建议用离子交换层析.凝胶过滤层析流速慢,上样量低,而且分离效果一般,凝胶过滤一般用于层析的后期包括除盐,去除降解片段之类的.离子交换一般就用到DEAE,因为大部分蛋白都偏酸.要是你的酶是碱性蛋白,那就

本质区别在于生成物的直径不同,沉淀的生成物半径大于1000纳米,而溶胶的半径处于1~1000纳米之间!最简单的区别方法就是丁达尔现象,直接用一束光照射就可以!还可以用电泳等现象..不用化学反应