酶促反应中的km值有何意义

不对.错在酶促反应曲线应该过原点.酶促反应指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应.在无酶时,反应大多不能进行,所以应该速率为0,过原点；在底物量充足（无限）时,酶浓度越大酶促反应速率越快,曲线就是个过

最大速率就是初速度,Km数值等于一半最大速率时的浓度

摘要本文用丙酮沉淀法从蘑菇中提取多酚氧化酶,以多孔玻璃粉为载体,用吸附沉积法将酶固定,研究了该酶在氯仿介质中催化对氯苯酚氧化反应的机理遵循米氏(Michaelis-Menten)动力学方程；而且,在有

PH值对酶反应活力的影响1、酸或碱可以使酶的空间结构破坏,引起酶的活力丧失,这种丧失活力可以是可逆的或者是不可逆的,对可逆的来说,改变PH值后可使活力恢复.2、酸或碱影响酶的活性部位催化基团的离解状态

简当地说影响因素有1.酶和底物的浓度以及他们之间的相对浓度（即他们数量的比例）.2.温度3.PH4.激活剂5.抑制剂

与植物和低等细胞相比,高等动物体细胞的发育潜能有显著差异.虽然在胚胎发育中,早期胚胎细胞具有发育的全能性,但随着分化程度的提高,细胞的发育潜能也逐渐

楼主,好像没有这样来回算的吧.Km是一个常数,好像只与酶的活性有关.如果酶促反应速度为其最大反应速度的80%,那么只能说底物的浓度影响到了酶促反应的速率.底物浓度为4倍的Km.

一般认为,酶催化某一反应时,先与底物结合,生成酶-底物复合物,此复合物在进行分解,释放酶和形成产物,酶又再次与底物结合,继续发挥功能.而其结合的效果是降低反应活化能,是反应加速进行.

酶促反应速率和酶的活性、底物浓度都有关.当底物浓度相同时,酶活性大,酶促反应速率大.当酶活性相同时,底物浓度大,酶促反应速率大再问：噢，明白了。谢谢。

动力学参数得出的原因或者说过程你可以自己看看米氏方程的推导过程,看不懂也没关系,不要求掌握.至于不同的影响及其原因可以理解为：竞争性抑制是抑制剂与酶结合也可以解离,阻碍酶与底物结合；当无限增大酶量时,

酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示,酶反应速度与底物浓度之间的定量关系.Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一.不同的酶Km值不同,同一种酶与不同

1.酶和底物的浓度以及他们之间的相对浓度（即他们数量的比例）.2.温度3.PH4.激活剂5.抑制剂各自的原因就不在这儿说了,又没有奖励分,具体找本生物化学书看看

这个问题有错误km值是酶促反应最大反应速率一半时底物的浓度再问：嗯，打错了。是怎样推出来的呢？书上只是把米氏方程变了下型，没有具体推导。再答：V=Vmax*S/(S+Km)当V=1/2Vmax时带进去

有啊,像是酸碱反应可以给我们提供盐.有机物反应可以做香皂,糖,塑料袋什么的.世界上只要是存在的意义.

对于结合酶(酶的活化性需辅助因子的加入)全酶=酶蛋白+辅助因子(分为辅基或辅酶)维生素常常作为辅酶与酶蛋白疏松结合,如B族维生素

酶促反应（Enzymecatalysis）又称酶催化或酵素催化作用指的是由酶作为催化剂催化进行的化学反应.生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应.在酶促反应中,酶作为高效催化剂,使得反应以极快的速度或

1稳定构象2构成酶的活性中心3连接作用,作为桥梁,将底物分子与酶蛋白整个起来再答：颦蹙之间，凝眉之际不虞之失，诚无以免不测之误，实不可防如有不然，谨望见谅若抱疑惑，恳请追问冰释雾散，请君采纳

你可能是用的氧化还原测定法吧?加的硫酸很可能起酸化溶液的作用,好多氧化还原滴定中都是选硫酸做介质的,用盐酸或硝酸都易起氧化还原副反应.如果还有疑问,你把实验中所加的所有试剂和用量告诉我,我再帮你分析.

由酶作为催化剂进行催化的化学反应.　　生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应.酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,即具有一般的催化剂的特征,又具有不同于一般催化剂的特殊性.酶与一般催化剂一样,只

指定编码,以后地物点的时候就可以按编码生成图,一个很简单的例子,假如1~10点为池塘边点那么只要全站仪的数据已读入计算机中,打开cass,导入全站仪数据,执行根据编码生成文件命令,则不需要一个个连结点